[...]The word protein that I propose to you [...] I would wish to
derive from pròteios, because it appears to be the
primitive or principal substance of animal nutrition that
plants prepare for the herbivores, and which the latter
then furnish to the carnivores[...]
J. J. Berzelius, lettera a G. J. Mulder, 1838
Così il chimico svedese Berzelius definiva le proteine, le più abbondanti macromolecole biologiche, presenti in tutte le cellule e in ogni loro componente. Le proteine si manifestano in grande varietà: migliaia di tipi differenti per dimensione, dai peptidi relativamente piccoli sino alle catene polimeriche con altissimi valori di pesi molecolari, si possono trovare in una singola cellula! Mettono in mostra un’enorme differenziazione nelle funzioni biologiche e sono il più importante prodotto finale della sintesi codificata nel DNA, in quanto rappresentano lo strumento mediante il quale l’informazione genetica viene espressa.
Semplici unità monomeriche sono la chiave della struttura delle migliaia di proteine esistenti. Tutte le proteine, dalla primordiale specie di batteri fino alle più complesse forme di vita, sono costruite a partire dal medesimo set di 20 amminoacidi, uniti da legami covalenti in sequenze lineari. Poichè ciascuno di questi amminoacidi presenta un sostituente con propietà chimiche distintive, questo gruppo di 20 precursori può essere paragonato all’alfabeto con il quale viene scritto il linguaggio delle proteine.
A partire da questi mattoni gli organismi sintetizzano un’ampia varietà di prodotti quali enzimi, ormoni, anticorpi, trasportatori, fibre muscolari, precursori dell’ATP, le tele dei ragni, il corno dei rinoceronti, le proteine del latte, gli antibiotici, il veleno dei funghi e miriadi di altre sostanze aventi una specifica attività biologica. Tra tutti questi prodotti proteici, gli enzimi sono i più vari e specializzati: pensate che virtualmente tutte le reazioni cellulari sono catalizzate da enzimi.
Cerchiamo di capirne ora qualcosa in più!
AMMINOACIDI E STRUTTURE
Le proteine sono polimeri (dal greco polùs-pollè-polù “molto” e meros,-ou “parte, componente”) di amminoacidi, con ciascun residuo di amminoacido unito al suo vicino da uno specifico tipo di legame covalente. Il termine "residuo" indica ciò che resta dell’amminoacido dopo la perdita di una molecola d'acqua quando si ha la formazione di un legame peptidico, cioè ammidico, tra il gruppo –NH2 dell’amminoacido I e il gruppo –COOH dell’amminoacido II.
Le proteine possono essere spezzate (idrolizzate) nei loro amminoacidi costitutivi mediante diversi metodi. Venti differenti amminoacidi si trovano comunemente nelle proteine. Il primo scoperto fu l'Apsargina, nel 1806. L'ultimo dei 20 ad esser trovato, la Treonina, fu identificato solo nel 1938. Tutti gli amminoacidi possiedono nomi banali o comuni, in alcuni casi derivano dalla fonte da cui sono stati isolati la prima volta. L'Aspargina venne isolata dagli asparagi, ad esempio, la Glutammina dal glutine del frumento, la Tirosina invece fu isolata da un formaggio (infatti il nome deriva dal termine greco tyros con il quale si indicava il formaggio) mentre la Glicina (dal greco glykos, cioè dolce) fu così denominata per via del suo gusto dolce.
Tutti e 20 gli amminoacidi sono alfa-amminoacidi: il gruppo carbossilico (-COOH, che rappresenta la parte acida della molecola) e quello amminico (-NH2, che rappresenta quella basica) sono legati al medesimo atomo di carbonio (il carbonio alfa, appunto). Differiscono l'uno dall'altro nelle catene laterali, ossia i gruppi -R, che variano in struttura, dimensione, carica elettrica e che influenzano la solubilità degli amminoacidi in acqua. In aggiunta a questi 20 amminoacidi ce ne sono molti altri meno comuni. Taluni sono residui modificati in seguito alla sintesi di una proteina, altri sono presenti in organismi viventi ma non facenti parte di catene peptidiche.
A questi 20 sono state assegnate 3 lettere come abbreviazione, e una lettera dell’alfabeto come simbolo identificativo, e vengono utilizzate per brevità per indicare la sequenza nelle proteine. Di seguito trovate l’elenco completo contenente gli amminoacidi standard, la loro formula di struttura e le abbreviazioni:
E’ stata introdotta un’ulteriore classificazione degli amminoacidi in conseguenza del fatto che alcuni di essi non sono sintetizzati dall’uomo e in nessun altro modo possono essere ricavati se non dal catabolismo di proteine di altra origine.
Gli 8 amminoacidi, denominati come essenziali, sono: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Di seguito trovate una tabella che indica il quantitativo stimato in mg/kg peso corporeo per i vari amminoacidi essenziali:
Oltre ai 20 amminoacidi standard, le proteine possono contenere residui creati da modificazioni di residui R già presenti in un polipeptide. Ad esempio sono stati individuati altri 2 amminoacidi presenti in catene peptidiche ma sui quali restano molte riserve circa il carattere di essenzialità nell'uomo: Pirrolisina e Selenocisteina. Pensate che sono circa 300 gli amminoacidi addizionali che sono stati rinvenuti all’interno di cellule di organismi viventi. Questi hanno molteplici funzioni pur non essendo costituenti diretti di catene peptidiche. Giusto per citare 2 esempi, Ornitina e Citrullina sono intermedi chiave (metaboliti) nella biosintesi di Arginina e nel ciclo dell’Urea.
Definiti ora gli elementi costitutivi di una catena polipeptidica, passiamo ora in rassegna le differenti strutture spaziali in cui può presentarsi una proteina.
Per macromolecole di grandi dimensioni come le proteine, il lavoro di descrizione e comprensione della struttura è affrontato a diversi livelli di complessità. Vengono comunemente individuati 4 livelli strutturali in base ad una gerarchia concettuale dalla più semplice alla più articolata. Una descrizione di tutti i legami covalenti (principalmente i legami peptidici tra amminoacidi e legami zolfo-zolfo) che lagano gli amminoacidi in una catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria. L’elemento più importante della s.p. è la sequenza dei residui degli amminoacidi. La struttura secondaria, invece, si riferisce ai riarrangiamenti particolarmente stabili che la catena peptidica assume con l’accrescimento della catena stessa: essi sono la struttura alfa-elica (tipo molecola DNA) e la beta-foglietto. La struttura terziaria descrive invece tutti gli aspetti dei ripiegamenti tridimensionali che il polipeptide assume. Quando una proteina è costituita da 2 o più subunità polipeptidiche, il loro riarrangiamento nello spazio fa riferimento alla struttura quaternaria. Di seguito un’immagine che mostra i vari livelli di struttura di una proteina di importanza “vitale”: l’Emoglobina.
FIGURE 3–16 Levels of structure in proteins.
Fonte: Lehninger’s Principles of Biochemistry 4th Edition
LA DENATURAZIONE
Il termine denaturazione denota una modificazione reversibile, o irreversibile, della conformazione nativa (cioè la struttura terziaria che caratterizza proteine globulari e fibrose) senza intaccare i legami covalenti della struttura primaria precedentemente illustrata (eccezion fatta per i ponti disolfuro).
La denaturazione è possibile con qualsivoglia mezzo che consenta di spezzare i ponti a idrogeno, legami ionici o idrofobici. Questo può essere ottenuto mediante: cambiamento della temperatura, variazione del pH, aumento la superficie di reazione, aggiunta di solventi organici, sali o urea.
Il processo di denaturazione è generalmente reversibile quando la catena peptidica è resa stabile nella sua forma non ripiegata (“meno complessa”, via) dall’agente “denaturante” e la sua conformazione nativa può essere nuovamente ristabilita rimuovendo l’agente o ripristinando le condizioni iniziali di temperatura o pH. Si ha invece una denaturazione irreversibile quando la catena peptidica nella forma non ripiegata è resa stabile dall’interazione con altre catene (quello che accade all’albume delle uova quando vogliamo che diventino sode, ad esempio).
Tradotto in parole povere, ogniqualvolta una struttura proteica viene a “contatto” con un agente denaturante che causa una variazione di temperatura (la cottura dei cibi, l’agitazione ad opera del frullatore o dello shaker, la masticazione ad opera dei denti) o del pH (la presenza di acido cloridrico nel succo gastrico) essa ne esce semplificata e più facilmente degradabile, ossia catabolizzabile (idrolizzabile), ossia “spezzettabile” nelle sue unità costituenti, cioè quegli amminoacidi, essenziali e non, senza i quali non potrebbe essere garantita la sintesi proteica codificata nel nostro DNA.
I processi degradativi delle proteine introdotte con gli alimenti sono mediati da specifici enzimi proteolitici (dai termini greci proteios, “proteina”, luo, “sciolgo”) quali Tripsina e Chimotripsina (ossia catalizzatori proteici, cioè agenti che accelerano le reazioni chimiche) prodotti dalle cellule degli organi dell’apparato digerente e dalla ghiandola pancreatica.
Cosa comporta il processo di denaturazione per una proteina attiva? Bene, essa causa una perdita della sua specifica attività. Cioè? Prendiamo una proteina arcinota: l’Emoglobina. Tutti voi ne conoscete la funzionalità specifica: si tratta di una proteina globulare quaternaria con funzione di trasporto di molecole di ossigeno. Ipotizziamo di metterla a contatto di uno qualsiasi degli agenti denaturanti sopraccitati: essa perderà la capacità di legare a sé i 4 atomi di ossigeno ma NON verrà in alcun modo modificata la sequenza di amminoacidi che la caratterizza. Quindi, se la denaturazione è di carattere reversibile, una volta ripristinate le condizioni favorevoli al riarrangiamento, l’emoglobina ripristinerà la sua struttura globulare quaternaria e la sua piena funzionalità (quindi riprenderà a trasportare ossigeno).
In ogni caso, ciò che è importante comprendere è che non ha importanza per il nostro organismo quale fosse la funzionalità specifica di una proteina quand’era nella coscia del maiale prima di diventare prosciutto o quand’era nella ventresca del tonno prima di essere messo nelle latte sott’olio. Infine è bene tenere a mente che per i succitati enzimi proteolitici proteine degradate sono più rapidamente degradabili e, quindi, digeribili (ossia, avremo in minor tempo a disposizione amminoacidi utili alla turnazione proteica).
LA CLASSIFICAZIONE
Il valore biologico di una proteina (grammi proteina formata nel corpo umano/100g proteina nell’alimento) viene determinato sulla base del contenuto assoluto di amminoacidi essenziali, delle loro relative proporzioni, del rapporto versus gli amminoacidi non essenziali e di fattori quali digeribilità e disponibilità.
I più importanti metodi (più o meno costosi), in vivo e in vitro, per la determinazione della valenza biologica sono basati sui seguenti principi:
1. Sostituzione di proteine endogene in seguito a impoverimento proteico.
2. Utilizzo di proteine per la crescita e lo sviluppo.
3. Mantenimento del bilancio dell’azoto (N).
4. Concentrazione di amminoacidi nel plasma.
5. Calcolo a partire dalla composizione amminoacidica.
6. Determinazione con rottura enzimatica in vitro.
Vi risparmio le modalità con cui questi test vengono eseguiti. Sappiate solamente che si possono esprimere vari indici per catalogare la qualità delle proteine degli alimenti e questi sono:
1. BV (Biological Valence)
2. NPU (Net Protein Utilization)
3. PER (Protein Efficiency Ratio)
4. Amminoacido limitante
In questa tabella vengono elencate alcuni alimenti con i vari indici raffrontati:
Il maggiore valore biologico osservato è stato riscontrato in un miscuglio al 35% di proteine dell’uovo e al 65% di proteine presenti nelle patate. Generalmente esso è limitato dai seguenti amminoacidi:
1. Lisina: carente nelle proteine di cereali e altri vegetali;
2. Metionina: carente nelle proteine di latte e carne bovina;
3. Treonina: carente nel grano e nella segale;
4. Triptofano: carente nella caseina (principale fosfoproteina del latte vaccino e del formaggio), nel granturco e nel riso.
Nel corso della millenaria storia dell’uomo sono state individuate numerose tecniche che consentono di arricchire il prodotto finito, ossia l’alimento che andremo a consumare in tavola, con i principali amminoacidi limitanti: è il caso di alcune coltivazioni di cereali arricchite con lisina, ad esempio. In ogni caso, efficaci combinazioni alimentari, come la più celebre cereali&legumi, consentono di offrire al nostro organismo un pool completo di amminoacidi utile alla turnazione proteica.
Circa le proteine da fonti vegetali, quali sono i cereali ad esempio, c’è da fare un’ulteriore precisazione. La presenza infatti di strutture fibrose tipiche delle specie vegetali, quali le cellulose, biostrutture indigeste per l’apparato digerente umano, rendono meno disponibili le proteine in questi alimenti ed è questa una delle ragioni del limitato valore biologico. In sintesi, non tutti gli amminoacidi potenzialmente disponibili risultano tali alla fine dei processi digestivi. Poiché è praticamente impossibile determinare a priori quanto sia lo scarto in termini percentuali, si consiglia di assumere alimenti contenenti proteine dal valore biologico maggiore, poiché per ottenerne la stessa quantità dalle proteine della pasta, ad esempio, sarebbero necessari quantitativi decisamente superiori, a discapito ovviamente dell’apporto calorico che in una dieta equilibrata deve essere il primo aspetto da considerarsi.
IL CONTRIBUTO PROTEICO NELLA DIETA
Sono state pubblicate, nel corso degli anni, numerose ricerce circa la quota proteica giornaliera utile al mantenimento e allo sviluppo della massa magra negli atleti.
Riporto il clamoroso, per certi aspetti, risultato della ricerca condotta da Tarnopolsky tra il 1986 e il 1992:
Evaluation of protein requirements for trained strength athletes M. A. Tarnopolsky, S. A. Atkinson, J. D. MacDougall, A. Chesley, S. Phillips and H. P. Schwarcz Department of Pediatrics, McMaster University, Hamilton, Ontario, Canada.
Abstract
Position Statement: Leucine kinetic and nitrogen balance (NBAL) methods were used to determine the dietary protein requirements of strength athletes (SA) compared with sedentary subjects (S). Individual subjects were randomly assigned to one of three protein intakes: low protein (LP) = 0.86 g protein.kg-1.day-1, moderate protein (MP) = 1.40 g protein.kg-1.day-1, high protein (HP) = 2.40 g protein.kg-1.day-1 for 13 days for each dietary treatment. NBAL was measured and whole body protein synthesis (WBPS) and leucine oxidation were determined from L-[1-13C]leucine turnover. NBAL data were used to determine that the protein intake for zero NBAL for S was 0.69 g.kg-1.day-1 and for SA was 1.41 g.kg-1.day-1. A suggested recommended intake for S was 0.89 g.kg-1.day-1 and for SA was 1.76 g.kg-1.day-1. For SA, the LP diet did not provide adequate protein and resulted in an accommodated state (decreased WBPS vs. MP and HP), and the MP diet resulted in a state of adaptation [increase in WBPS (vs. LP) and no change in leucine oxidation (vs. LP)]. The HP diet did not result in increased WBPS compared with the MP diet, but leucine oxidation did increase significantly, indicating a nutrient overload. For S the LP diet provided adequate protein, and increasing protein intake did not increase WBPS. On the HP diet leucine oxidation increased for S. These results indicated that the MP and HP diets were nutrient overloads for S. There were no effects of varying protein intake on indexes of lean body mass (creatinine excretion, body density) for either group. In summary, protein requirements for athletes performing strength training are greater than for sedentary individuals and are above current Canadian and US recommended daily protein intake requirements for young healthy males.
E anche una ricerca più recente pubblicata nel 2007 sul Journal of the International Society of Sports Nutrition:
International Society of Sports Nutrition position stand: protein and exercise Bill Campbell, Richard B Kreider, Tim Ziegenfuss, Paul La Bounty, Mike Roberts, Darren Burke, Jamie Landis, Hector Lopez and Jose Antonio
Abstract
Position Statement: The following seven points related to the intake of protein for healthy, exercising individuals constitute the position stand of the Society. They have been approved by the Research Committee of the Society. 1) Vast research supports the contention that individuals engaged in regular exercise training require more dietary protein than sedentary individuals. 2) Protein intakes of 1.4 – 2.0 g/kg/day for physically active individuals is not only safe, but may improve the training adaptations to exercise training. 3) When part of a balanced, nutrient-dense diet, protein intakes at this level are not detrimental to kidney function or bone metabolism in healthy, active persons. 4) While it is possible for physically active individuals to obtain their daily protein requirements through a varied, regular diet, supplemental protein in various forms are a practical way of ensuring adequate and quality protein intake for athletes. 5) Different types and quality of protein can affect amino acid bioavailability following protein supplementation. The superiority of one protein type over another in terms of optimizing recovery and/or training adaptations remains to be convincingly demonstrated. 6) Appropriately timed protein intake is an important component of an overall exercise training program, essential for proper recovery, immune function, and the growth and maintenance of lean body mass. 7) Under certain circumstances, specific amino acid supplements, such as branched-chain amino acids (BCAA's), may improve exercise performance and recovery from exercise.
A conclusione di ciò possiamo affermare che: una quota verosimilmente utile al mantenimento/accrescimento della massa muscolare è garantita da una percentuale compresa tra 15 e 25% del proprio fabbisogno calorico giornaliero e superare tali valori non garantisce un risultato migliore o più rapido (stando alle nozioni che la comunità scientifica dirama attualmente) in termini di qualità della massa.
Spesso si tende a demonizzare diete iperproteiche basandosi sul concetto che tutti gli amminoacidi eccedenti debbono essere eliminati mediante le urine o le feci causando un lavoro extra al nostro apparato escretore che a lungo andare può portare l’insorgere di patologie anche gravi. Stando però alla realtà dei fatti, e quindi alle nozioni diramate dalla già citata comunità scientifica internazionale, non esistono ricerche che dimostrano come una dieta iperproteica protratta per lunghi periodi possa provocare malessere all’organismo. Diciamo quindi che non esiste, o quantomeno non è ancora stato dimostrato, un nesso causale tra patologie all’apparato escretore e una dieta iperproteica.
Quindi, rimandando alla discrezionalità di ognuno la scelta sul quantitativo di proteine da introdurre con la propria dieta, ricordo solamente che per evitare di “sprecare” i preziosi amminoacidi come molecole energetiche (attraverso la gluconeogenesi vengono sintetizzati piruvato e acetil Coenzima A, ossia precursori nel ciclo di Krebs delle molecole di ATP) si consigliano le percentuali citate in precedenza.
UN'INTERESSANTE CONSIDERAZIONE
A cura di Luci
bbUser
Leggendo una domanda espressa in un topic, nonostante non abbia ben capito a cosa si riferisse, ho deciso di trattare un attimino un punto che riguarda piuttosto da vicino il mio attuale approccio alimentare, e che in realtà ho già accennato in altre discussioni, ovvero una di quelle regole, ormai assunte come verità assoluta, che asserisce l’impossibilità di assumere più di un massimo di 30-40g di proteine a pasto, pena lo “spreco” dell’eccesso con tanto di vano sacrificio del pollame di turno e disappunto degli ambientalisti (con tanto di invasato che vi si incatenerà al frigorifero fino a disidratazione).
Questa perla di saggezza è facilmente spiegabile e per farlo basta fare notare come i fantomatici 30-40g a pasto siano, a tutti gli effetti, un quantitativo "comodo" da assumere a pasto in una tipica dieta da 5-6 pasto al giorno ponendo che si assuma un 2-2,2g*kgpc (poi vi sono BBer che arrivano tranquillamente a 3,3g).
Se pesi 82kg coi tuoi 6 pasti al giorno ti ritrovi con 30g a pasto
e anche se ne pesassi 110 sei cmq al massimo arrivato a 40g, ovvero un eccesso cmq "tollerabile".
Per un individuo di 56-58kg, un niubbio o una donna, il cui apporto calorico non richiede un 6°pasto, con i suoi 5 pasti al giorno stà intorno hai 25g.
Da questo è facile intuire come questa dose sia ottimale per una divisione equilibrata dell’apporto proteico giornaliero in una tipica dieta da “persona attiva” composta dai tipici 5-6 pasti ma non è certo credibile che una dose così limitata di proteine rappresenti effettivamente un insormontabile limite biologico oltre il quale il corpo non è più in grado di scindere e assimilare questo macronutriente (oltretutto così prezioso per la sua esistenza).
D’altra parte non è neppure credibile che non esista un limite, nonostante a tutt’ora non esistono studi che lo attestino, dato che, come ben spiegato dallo ZiO nel suo topic sulle proteine, il processo di metabolizzazione proteica richiede un congruo quantitativo di enzimi e che tale patrimonio enzimatico non è illimitato ma deve essere costantemente sintetizzato da cellule specifiche ed è quindi facile intuire come non sia possibile far fronte a un quantitativo proteico eccessivo concentrato in un unico breve lasso di tempo. Il punto è che, come detto, non è dato sapere per ora quale possa essere tale valore data anche l’estrema soggettività a cui andremmo incontro (basti pensare come esistono individui costretti ad assumere a vita enzimi digestivi a causa di un loro deficit che gli impedisce di assimilare quantitativi sufficienti di macronutrienti) ma sono cmq convinto sia più alto di quanto immaginiamo e che, il corpo sia in grado, in brevi periodi di restrizione proteica, di prepararsi a un eventuale reintegrazione abbondante di questo macronutrienti migliorando la propria capacità enzimatica.
Tengo comune a dire che si tratta di mie supposizioni, quindi nessun dato attesta un eventuale limite massimo su unità di tempo.
INTEGRATORI
Sotto la sigla BCAA rientrano tutti quei prodotti a base di amminoacidi a catena ramificata. Questi sono L-Leucina, L-Valina e L-isoLeucina e fanno parte della più ampia categoria degli amminoacidi essenziali, come spiegato in precedenza.
Per chi effettua attività fisica ad alto impegno muscolare l'integrazione con amminoacidi a catena ramificata giova sia dal punto di vista delle reazione energetiche che di quelle sintetiche postWO.
Nello specifico, se assunti come preWO, vengono utilizzati come risorsa energetica mentre, se assunti nell'immediato postWO, consentono un pronto recupero delle lacerazioni a livello tissutale che l'allenamento intenso ha provocato. E' buona norma considerare come rapporto di assunzione 2:1:1, cio' significa che su un totale di 1g di prodotto 2 parti saranno di L-Leucina e una rispettivamente di L-Valina e L-isoLeucina.
Circa le dosi e le modalità di assunzione si consigliano da 1 a 3g, a seconda del grado di allenamento e di intensità, di BCAA ogni 10kg di peso corporeo, da suddividersi in parti eguali nella mezz'ora che precede il WO e nella mezz'ora che segue il WO. Alimenti in cui è possibile trovare alti quantitativi di BCAA sono senza dubbio il formaggio grana e il parmigiano.
Circa le proteine in polvere, esistono differenti classi di prodotti a seconda del tipo di fonte da cui queste vengono estratte e dalle differenti modalità industriali per ottenerle. Le fonti principali sono: siero del latte (whey), uovo e caseinato di calcio, senza dimenticare la soia. A seconda che queste siano ottenute per concentrazione o isolamento, per microfiltrazione o per scambio ionico, oltre alla natura stessa delle differenti strutture proteiche, hanno differenti tempi di rilascio nell'organismo, ossia gli amminoacidi che le compongono diventano disponibili al nostro organismo in tempi differenti.
In base a queste considerazioni sarà preferibile assumere proteine concentrate del siero del latte al mattino, ad esempio, per offrire all'organismo rimasto a digiuno per l'intera nottata una fonte dal rapido assorbimento, mentre saranno preferibili le seconde, dell'uovo e del caseinato di calcio, per assicurare la copertura delle ore notturne con un rilascio prolungato.
I quantitativi sono strettamente legati alle esigenze del singolo, poiché la dieta viene valutata ad personam. E' possibile inoltre modulare il rilascio accompagnando la fonte proteica ad altri alimenti che contengano fibre e grassi così da rallentarne l'assorbimento.
Mi auguro che questo breve estratto possa avervi chiarito le idee su cosa siano le proteine e le ragioni per le quali giocano un ruolo fondamentale nella vita di tutti noi, bodybuilders e non.
Note bibliografiche e iconografiche:
- H.-D. Blitz, W. Grosch, P. Schieberle - Food Chemistry 4th revised and extended editon
- Lehninger’s Principles of Biochemistry 4th Edition
- J. J. Berzelius, lettera a G. J. Mulder, 1838 _________________ "...I campioni non si fanno nelle palestre. I campioni si fanno con qualcosa che hanno nel loro profondo: un desiderio, un sogno, una visione..."
Muhammad Ali
Ultima modifica di loziosam il Mar Dic 29, 2009 8:35 pm, modificato 6 volte in totale
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